Vitebsk State of Peoples, Friendship Order Medical University, Vitebsk, Belarus Структурные предпосылки и способы ингибирования бета-лактамазной активности человеческого сывороточного альбумина Structural preconditions and inhibition methods of human serum albumin beta-lactamase activity ______________________ Резюме __________________________________________________________________________ Настоящая работа посвящена актуальной проблеме исследования взаимодействия бета-лактамных антибиотиков и факторов сыворотки крови человека. <...> Бета-лактамазная активность – неотъемлемое свойство человеческой крови и на 86–100% обусловлена ее альбуминовой фракцией. <...> Для проявления указанной активности важна третичная структура альбумина. <...> Клавулановая кислота и в меньшей степени тазобактам способны существенно снижать беталактамазную активность сыворотки крови, вероятно, вследствие ее конкурентного ингибирования, что подразумевает наличие в молекуле альбумина активного центра, отличающегося от такового у бактериальных бета-лактамаз класса А. <...> Компьютерное моделирование взаимодействия альбумина с молекулами различных бета-лактамных антибиотиков и ингибиторов бета-лактамаз класса А выявило в составе молекулы альбумина активный центр, образованный боковыми радикалами аминокислот SER 192, LYS 195, GLN 196, LYS 199, ARG 257. <...> Данный активный центр отвечает за связывание с альбумином всех изученных нами бета-лактамных антибиотиков и клавулановой кислоты. <...> Сульбактам и тазобактам связываются с молекулой альбумина в другом участке, что объясняет вдвое меньшую эффективность ингибирования бета-лактамазной активности сыворотки крови тазобактамом по сравнению с клавуланатом калия аналогичной концентрации. <...> Beta-lactamase activity – the integral property of human blood, is possessed by albumin fraction to 86–100%. <...> Klavulanic acid and tazobactam are capable to reduce beta-lactamase activity of blood, possibly by its competitive inhibition that means presence of active site in a molecule of albumin that diff ers from bacterial class A beta-lactamase one. <...> Docking of albumin and beta-lactam antibiotics and class A beta-lactamase inhibitors revealed the active site formed by the following amino acid residues: «Клиническая инфектология и паразитология» № 2 (13 <...>