Г.К. Скрябина РАН, 142290 Пущино Московской обл., Россия; электронная почта: vpetrov07@gmail.com Поступила в редакцию 17.06.16 После доработки 24.08.16 В Pma1 H+ATPазе плазматической мембраны дрожжей Saccharomyces cerevisiae имеется консервативный остаток Asp739, находящийся на границе трансмембранного сегмента M6 и цитозоля, замена которого на Asn и Val (Petrov et al. <...> Acta, 1808, 1781–1789) вызывала полное блокирование биогенеза мутантного фермента, не достигавшего секреторных везикул. <...> Была построена гомологичная пространственная модель фермента, на основании которой было предположено, что таким стабилизующим остатком мог бы быть консерватив ный остаток Arg811, расположенный в непосредственной близости от Asp739. <...> Уровень экспрессии АТРаз с точечными заменами R811А и R811D составлял 38–63%, а их активности – 29–30% от уровня дикого типа; гидролиз АТР и транспорт Н+ у этих ферментов были существенно разобщены. <...> В случае остальных замен, включая двойные, биогенез фермента был практически блокирован. <...> Результаты подтверждают важную роль остатков Asp739 и Arg811 в биогенезе и функционировании фермента и предполагают их участие в определении детерминант транс порта Н+, исключая, однако, наличие сильной ионной связи (солевого мостика) между ними и/или значе ние такой связи для структурнофункциональной организации Pma1 H+АТРазы. <...> КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: дрожжи, плазматическая мембрана, секреторные везикулы, Pma1 H+ATPаза, мемб ранные сегменты, транспорт H+, сайтнаправленный мутагенез. <...> H+ATPаза плазматической мембраны гри бов и дрожжей (Pma1), кодируемая геном PMA1 [1], относится к широко распространенной и физиологически важной группе Р2АТРаз [2], в которую также входят H+ATPаза плазматичес кой мембраны растений и H+,K+, Na+,K+ и Ca2+АТРазы животных. <...> Эти ферменты, являясь одновременно фосфогидролазами и ионными насосами, сопрягают энергию гидролиза АТР с транспортом различных моно и дивалентных катионов через клеточные и внутриклеточные мембраны [2, 3]. <...> Несмотря на <...>