Кафедра процессов и аппаратов химической технологии 7. <...> УДК 544.355 – 122:547.466 Е.А. Венедиктов, В.П. Баранников, В.Г. Баделин ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ПИРИДОКСАЛЬ-5'-ФОСФАТА С L-АРГИНИНОМ В ВОДНОМ БУФЕРНОМ РАСТВОРЕ (Институт химии растворов РАН, г. Иваново) E – mail: vgb@isc-ras.ru доксаль-5'-фосфата с L-аргинином в водном буферном растворе при pH 7,35 и температуре 20 Спектрофотометрическим методом изучено взаимодействие кофермента пириC. <...> Показано, что продуктом взаимодействия является основание Шиффа, определена константа его образования. <...> Установлено, что константа связывания аргинина коферментом выше, чем константа связывания лизина. <...> Наблюдаемое различие связано с различной долей непротонированных аминогрупп в боковой цепи аминокислот. <...> Реакции пиридоксаль-5'-фосфата с аминокислотами лежат в основе биологически важных ферментативных процессов [1]. <...> Эффективность связывания аминокислот пиридоксальфосфатным коферментом зависит от структуры молекул аминокислот и их состояния в растворе. <...> Ранее [2] нами было изучено взаимодействие пиридоксаль-5'-фосфата (ПОФ) с L-лизином в водном буферном растворе при рН 7,35 методом абсорбционной спектроскопии. <...> В разностных спектрах поглощения ПОФ в присутствии аминокислоты была выделена область характеристического поглощения с максимумом около 430 нм. <...> Это поглощение было связано с образованием основания Шиффа (ОШ), определена константа процесса. <...> В продолжение этого исследования в данной работе обсуждаются результаты изучения реакции ПОФ с L-аргинином в водном буферном растворе при физиологическом показателе кислотности среды рН=7,35. <...> Целью данной работы было сравнение активности лизина и аргинина в реакции их связывания коферментом и установление влияния ионного состояния аминокислот на ферментативный процесс. <...> 36 ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ Sigma: пиридоксаль – 5' – фосфат с долей основного вещества 0,97 и L-аргинин (0,98), осушенные в вакууме. <...> Водный буферный раствор с концентрацией Na2HPO4 0,25488 моль/л <...>