Национальный цифровой ресурс Руконт - межотраслевая электронная библиотека (ЭБС) на базе технологии Контекстум (всего произведений: 634840)
Контекстум
Руконтекст антиплагиат система
Прикладная биохимия и микробиология  / №2 2017

ПЕРОКСИДАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ ВОСЬМИГЕМОВЫХ НИТРИТРЕДУКТАЗ ИЗ БАКТЕРИЙ РОДА THIOALKALIVIBRIO (200,00 руб.)

0   0
Первый авторТихонова
АвторыСлуцкая Э.С., Попов В.О.
Страниц9
ID593170
АннотацияДля оценки возможного участия восьмигемовых нитритредуктаз бактерий рода Thioalkalivibrio в защите клетки от окислительного стресса охарактеризована пероксидазная активность фермента TvNiR из бактерии Thioalkalivibrio nitratireducens. Анализ строения активных центров TvNiR и цитохром с пероксидазы показал наличие общих структурных особенностей, таких как пятикоординированное состояние каталитического гема и сходство каталитических остатков, что создает предпосылки для продуктивного связывания пероксида в активном центре TvNiR. Определена пероксидазная активность гексамера и тримера TvNiR. Изучено влияние рН, буферных систем, CaCl2 и ЭДТА на пероксидазную активность. Максимальная пероксидазная активность TvNiR с субстратом 2,2'-азино-бис(3-этилбензтиазолин-6-сульфонатом) натрия (kкат = 17 с–1, kкат/Км = 855 мМ–1 с–1) была в 100–300 раз ниже активности природных пероксидаз. Разные величины пероксидазной активности тримеров и гексамеров TvNiR свидетельствовали в пользу того, что лимитирующей стадией является не каталитическая реакция в активном центре, а транспорт электронов от донора в активный центр по электрон-транспортной цепи.
УДК577.151.45
Тихонова, Т.В. ПЕРОКСИДАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ ВОСЬМИГЕМОВЫХ НИТРИТРЕДУКТАЗ ИЗ БАКТЕРИЙ РОДА THIOALKALIVIBRIO / Т.В. Тихонова, Э.С. Слуцкая, В.О. Попов // Прикладная биохимия и микробиология .— 2017 .— №2 .— С. 35-43 .— URL: https://rucont.ru/efd/593170 (дата обращения: 26.04.2024)

Предпросмотр (выдержки из произведения)

155–163 УДК 577.151.45 ПЕРОКСИДАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ ВОСЬМИГЕМОВЫХ НИТРИТРЕДУКТАЗ ИЗ БАКТЕРИЙ РОДА Thioalkalivibrio © 2017 г. Т. В. Тихонова, Э. С. Слуцкая, В. О. Попов Институт биохимии им. <...> А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук e-mail: ttikh2008@yandex.ru Поступила в редакцию 30.09.2016 г. Для оценки возможного участия восьмигемовых нитритредуктаз бактерий рода Thioalkalivibrio в защите клетки от окислительного стресса охарактеризована пероксидазная активность фермента TvNiR из бактерии Thioalkalivibrio nitratireducens. <...> Анализ строения активных центров TvNiR и цитохром с пероксидазы показал наличие общих структурных особенностей, таких как пятикоординированное состояние каталитического гема и сходство каталитических остатков, что создает предпосылки для продуктивного связывания пероксида в активном центре TvNiR. <...> Определена пероксидазная активность гексамера и тримера TvNiR. <...> Максимальная пероксидазная активность TvNiR с субстратом 2,2'-азино-бис(3-этилбензтиазолин-6-сульфонатом) натрия (kкат = 17 с–1, kкат/Км = 855 мМ–1 с–1) была в 100–300 раз ниже активности природных пероксидаз. <...> Разные величины пероксидазной активности тримеров и гексамеров TvNiR свидетельствовали в пользу того, что лимитирующей стадией является не каталитическая реакция в активном центре, а транспорт электронов от донора в активный центр по электрон-транспортной цепи. <...> Ключевые слова: восьмигемовая нитритредуктаза, пероксидазная активность, окислительный стресс DOI: 10.7868/S0555109917020167 В настоящее время описаны два семейства мультигемовых нитритредуктаз, содержащих пять или восемь гемов С, связанных с одной полипептидной цепью [1–6]. <...> Ферменты обоих семейств катализируют шестиэлектронное восстановление нитрита до аммиака. <...> Пятигемовые цитохром c нитритредуктазы (NrfA) выделены из разных классов микроорганизмов и подробно охарактеризованы [1–4, 7– 12]. <...> Считается, что основная роль NrfA в клетке связана с участием в дыхательных процессах <...>