Национальный цифровой ресурс Руконт - межотраслевая электронная библиотека (ЭБС) на базе технологии Контекстум (всего произведений: 634558)
Контекстум
.
Вестник Воронежского государственного университета. Серия: Химия. Биология. Фармация  / №2 2005

ИССЛЕДОВАНИЕ МЕХАНИЗМОВ ИНГИБИРОВАНИЯ ГЛЮКОАМИЛАЗЫ АЛЬБУМИНАМИ ЧЕЧЕВИЦЫ LENS ESCULENTA МЕТОДОМ ИНФРАКРАСНОЙ СПЕКТРОСКОПИИ (ИКС) (90,00 руб.)

0   0
Первый авторКовалева
АвторыНиколаева Н.В., Кожокина О.М., Селеменев В.Ф., Образцова Т.Б., Холявка М.Г.
Страниц5
ID523786
АннотацияИзучены физико-химические свойства и особенности вторичной структуры глюкоамилазы из Asp. awamori 466 в нативном состоянии и в присутствии альбуминов. Установлено ингибирующее воздействие альбуминов на данный фермент. Выявлено, что взаимодействие растительных альбуминов с молекулой глюкоамилазы осуществляется, вероятно, путем комплексообразования, причем остатки аспарагиновой и глутаминовой кислот играют роль инициаторов образования водородных связей между ферментом и ингибитором
УДК577.154.31
ИССЛЕДОВАНИЕ МЕХАНИЗМОВ ИНГИБИРОВАНИЯ ГЛЮКОАМИЛАЗЫ АЛЬБУМИНАМИ ЧЕЧЕВИЦЫ LENS ESCULENTA МЕТОДОМ ИНФРАКРАСНОЙ СПЕКТРОСКОПИИ (ИКС) / Т.А. Ковалева [и др.] // Вестник Воронежского государственного университета. Серия: Химия. Биология. Фармация .— 2005 .— №2 .— С. 129-133 .— URL: https://rucont.ru/efd/523786 (дата обращения: 18.04.2024)

Предпросмотр (выдержки из произведения)

УДК 577.154.31 ИССЛЕДОВАНИЕ МЕХАНИЗМОВ ИНГИБИРОВАНИЯ ГЛЮКОАМИЛАЗЫ АЛЬБУМИНАМИ ЧЕЧЕВИЦЫ LENS ESCULENTA МЕТОДОМ ИНФРАКРАСНОЙ СПЕКТРОСКОПИИ (ИКС) © 2005 г. Т.А. Ковалева, Н.В. Николаева, О.М. Кожокина, В.Ф. Селеменев, Т.Б. Образцова, М.Г. Холявка Воронежский государственный университет Изучены физико-химические свойства и особенности вторичной структуры глюкоамилазы из Asp. awamori 466 в нативном состоянии и в присутствии альбуминов. <...> Установлено ингибирующее воздействие альбуминов на данный фермент. <...> Выявлено, что взаимодействие растительных альбуминов с молекулой глюкоамилазы осуществляется, вероятно, путем комплексообразования, причем остатки аспарагиновой и глутаминовой кислот играют роль инициаторов образования водородных связей между ферментом и ингибитором. <...> ВВЕДЕНИЕ В настоящее время заслуживает особое внимание исследование структурно-функциональных свойств глюкоамилазы в присутствии природных ингибиторов и активаторов фермента, представляющих собой системы регуляции, контроля и защиты клетки. <...> Интерес к специфическим белковым ингибиторам из растений, действующим на амилазы микроорганизмов, в значительной мере связан с той важной ролью, которую эти белки могут играть в защите растения от поражения фитопатогенными микроорганизмами. <...> Белки-ингибиторы протеаз и амилаз составляют особую группу соединений, общим свойством которых является способность образовывать с ферментом комплексы, стойкие при физиологических условиях pH. <...> В их составе фермент полностью или частично теряет свою каталитическую активность [1]. <...> Большое число белковых ингибиторов амилаз было выделено преимущественно из растений, представителей семейств злаковых, бобовых и пасленовых. <...> Ранее было показано ингибирующее воздействие альбуминовых фракций чечевицы Lens esculenta на ферментативный гидролиз крахмала [2]. <...> Известно, что метод абсорбционной инфракрасной спектроскопии позволяет получать ценную информацию о состоянии различных <...>