2016; 61(9) DOI 10.18821/0869-2084-2016-61-9 ски достоверное 1,45±0,577 мкмоль/л (р < 0,01) увеличение концентрации последнего у больных патологической резорбцией корня в стадии декомпенсации, по сравнению с больными патологической резорбцией корня в стадии компенсации 0,403±0,223 мкмоль/л и контрольной группой, по сравнению с группой сравнения статистически значимых различий получено не было. <...> На основании полученных данных, можно утверждать, что повышение гомоцистеина в смешанной слюне является достоверным признаком переструктуризации костной ткани, дентина и цемента корня, усугубляющим течение патологической одонтогенной резорбции. <...> , Донецк Аденозиндезаминаза (АДА) – ключевой фермент катаболизма пуриновых нуклеотидов, изменение активности которого сопряжено с различными иммунологическими и метаболическими нарушениями, представляет большой интерес в исследовании патогенеза опухолевых клеток. <...> В общепринятых методиках (метод Giusti и модификации) определения активности фермента используется принцип регистрации скорости образования продукта реакции в среде, состоящей из буфера с избыточной концентрацией субстрата. <...> Однако при исследовании активности АДА возникает существенная проблема: невозможно точно оценить активность фермента по накоплению продукта (инозина), так как фосфат-анион, входящий в состав фосфатного буфера, является одним из субстратов пуриннуклеозидфосфорилазы (ПНФ) – следующего фермента цепи пуринового катаболизма, вторым субстратом которого является инозин. <...> Для достижения цели нами было предложено заменить фосфатный буфер на натрий-ацетатный, с доведением pH до значения оптимума активности АДА при помощи NaOH. <...> В работе было исследовано две серии проб: опытная, с субстрата использовали аденозин, конечная концентрация в реакционной среде – 3 мМ. <...> В пробирки с притертой пробкой помещали 10 мл реакционной среды, термостатировали 15 мин при 37o использованием 0,1 М натрий-ацетатного буфера (pH 7 <...>