ВЫДЕЛЕНИЕ И ИЗУЧЕНИЕ СПЕЦИФИЧНОСТИ И СВОЙСТВ НОВОЙ ПРОТЕИНАЗЫ—КАРБОКСИКАТЕПСИНА (60,00 руб.)

Институт биологической и медицинской химии На правах рукописи <...> Ю. Е. ЕЛИСЕЕВА ВЫДЕЛЕНИЕ И ИЗУЧЕНИЕ СПЕЦИФИЧНОСТИ И СВОЙСТВ НОВОЙ ПРОТЕИНАЗЫ—КАРБОКСИКАТЕПСИНА Автореферат диссертации на соискание ученой степени кандидата биологических наук ь Москва — 1964 ^ /С л О'. <...> :» ..;. .-;. 4. f «- ;*.:t»a М о с к в а — 1964 Работа выполнена в Институте биологической и медицинской химии Академии'Медицинских Наук СССР (директор Института—действитель ный член АМН СССР, профессор В. Н. ОРЕХОВИЧ). <...> Научный руководи тель— действительный член АМН СССР, профессор В. Н. ОРЕХОВИЧ, • • . , . \ Защита назначена на « . . . » июня 1964 г. в Ученом Совете Инсти тута Биологической и Медицинской Химии АМН СССР. г. Москва, ул. <...> 10. • , Дата рассылки реферата ВЫДЕЛЕНИЕ И ИЗУЧЕНИЕ СПЕЦИФИЧНОСТИ И СВОЙСТВ НОВОЙ ПРОТЕИНАЗЫ — КАРБОКСИКАТЕПСИНА Тканевые протеолитические ферменты — катепсины — ши роко распространены в живой природе, они обнаружены прак тически во всех тканях животных, в микроорганизмах'И в растениях. <...> Катепсины представляют смесь протеаз, активных в различных условиях среды. <...> По этому признаку они делятся на две основные группы: катепсины, расщепляющие пептид ные связи в, кислой среде и в нейтральной и слабощелочной среде. <...> По всей вероятности, расщепление белков в организме до аминокислот происходит благодаря'совместному действию «нейтральных» эндопептидаз, гидролизующих белки, до пепти дов различной длины, и экзопептидаз, гидролизующих пеп тиды до аминокислот; причем обе эти группы ферментов ак тивны в одних i\ тех же условиях рН. <...> ' Несмотря на то, что «нейтральные» протеиназы представ ляют больший интерес для понимания роли катепсинов'в ор ганизме, по сравнению с активными в кислой среде фермента ми, они изучены намного хуже последних. <...> Это объясняется тем, что выдел.ение протеолнтических <...>