Национальный цифровой ресурс Руконт - межотраслевая электронная библиотека (ЭБС) на базе технологии Контекстум (всего произведений: 634840)
Контекстум
Руконтекст антиплагиат система
Вестник Московского университета. Серия 2. Химия  / №6 2015

СРАВНЕНИЕ БАКТЕРИОЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ ИНТЕРЛЕЙКИНА-2 ЧЕЛОВЕКА И ЯИЧНОГО КУРИНОГО ЛИЗОЦИМА НА КЛЕТКАХ Lactobacillus plantarum И Escherichia coli (60,00 руб.)

0   0
Первый авторЛевашов
АвторыМатолыгина Д.А., Осипова Е.Э., Савин С.С., Захарова Г.С., Гасанова Д.А., Белогурова Н.Г., Овчинникова Е.Д., Смирнов С.А., Тишков В.И., Левашов А.В.
Страниц6
ID353145
АннотацияПродолжено исследование недавно обнаруженной бактериолитической активности интерлейкина-2. Ранее было выявлено, что интерлейкин-2 (IL-2) обладает более узкой субстратной специфичностью в сравнении с куриным яичным лизоцимом. IL-2 разрушал клеточную стенку Escherichia coli, но не лизировал такие субстраты лизоцима, как клеточные стенки Micrococcus luteus и Bacillus subtilis. В данной работе впервые показано, что IL-2, как и куриный яичный лизоцим, способен лизировать клетки Lactobacillus plantarum. Действие IL-2 и яичного куриного лизоцима на Lactobacillus plantarum сравнивается в работе с их действием на Escherichia coli. Исследована зависимость скорости лизиса от концентрации бактериолитических факторов и ионной силы, а также изучены pH-профили активности.
УДК577.151.45 + 571.27
СРАВНЕНИЕ БАКТЕРИОЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ ИНТЕРЛЕЙКИНА-2 ЧЕЛОВЕКА И ЯИЧНОГО КУРИНОГО ЛИЗОЦИМА НА КЛЕТКАХ Lactobacillus plantarum И Escherichia coli / П.А. Левашов [и др.] // Вестник Московского университета. Серия 2. Химия .— 2015 .— №6 .— С. 35-40 .— URL: https://rucont.ru/efd/353145 (дата обращения: 26.04.2024)

Предпросмотр (выдержки из произведения)

348 УДК 577.152 СРАВНИТЕЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА КСИЛАНАЗ XylA И XylE ИЗ ГРИБА Penicillium canescens Ю.А. Денисенко, Д.А. Мерзлов, А.В. Гусаков, А.В. Чекушина, А.П. Синицын (Институт биохимии им. <...> А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН; e-mail: avgusakov@enzyme.chem. msu.ru)* Из ферментного препарата, полученного на основе грибного продуцента Penicillium canescens, выделены две ксиланазы (XylA и XylE), принадлежащие к 10-й семье гликозидгидролаз. <...> Изучена кинетика гидролиза глюкуроноксилана и арабиноксилана под действием очищенных ферментов, а также влияние белковых (XIP-подобных) ингибиторов, содержащихся в экстракте ржи, на вискозиметрическую активность ксиланаз. <...> Ксиланаза XylA обеспечивает более глубокую степень конверсии глюкуроноксилана по сравнению с XylE, тогда как XylE более эффективна при гидролизе арабиноксилана. <...> В отличие от XylA XylE оказалась устойчивой к действию белковых ингибиторов ржи – свойство, редко встречающееся среди грибных ферментов 10-й семьи. <...> Таким образом, XylE является весьма перспективным ферментом для использования в качестве добавки к комбикормам на основе злаков. <...> Ксиланаза XylA потенциально может применяться для биоотбеливания целлюлозы, получаемой из лиственной древесины, одним из компонентов которой является глюкуроноксилан. <...> Ксиланы (гемицеллюлозы) являются одними из основных структурных компонентов клеточной стенки растений и составляют примерно треть возобновляемой растительной биомассы на Земле [1]. <...> Следует отметить, что структура ксиланов существенно зависит от вида растений. <...> Основными источниками ксиланаз являются микроорганизмы – бактерии, археи, микроскопические грибы и дрожжи [1–5]. <...> Ксиланазы нашли широкое применение в процессах биоконверсии лигноцеллюлозных отходов, при биоотбеливании целлюлозы в целлюлозно-бумажной промышленности, как компоненты комбикормов для сельскохозяйственных животных и птиц, а также в хлебопечении [1, 2, 6]. <...> Стоит, однако, отметить, что не <...>